El enlace peptídico

Los polipéptidos son polímeros lineales formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

✓ Los enlaces peptídicos son enlaces amida que se forman cuando el par de electrones sin compartir del átomo de nitrógeno α-amino de un aminoácido ataca al carbono α-carboxilo de otro en una reacción de sustitución nucleofílica.

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Dado que esta reacción es una deshidratación, los aminoácidos unidos se denominan residuos de aminoácido.

Por convenio:

➢ El residuo de aminoácido con el grupo α-amino libre se denomina residuo N-terminal y se escribe a la izquierda. ➢ El grupo α-carboxilo libre en el residuo terminal se coloca a la derecha. ➢ Los péptidos se nombran utilizando su …ver más…

➢ G. N. Ramachandran descubrió que un aminoácido de la cadena polipeptídica no podía adoptar cualquier par de valores de φ y ψ. Es decir:

✓ Algunas combinaciones no son accesibles debido a impedimentos estéricos (repulsiones entre los radios de van der Waals), mientras otras conformaciones angulares son favorecidas ampliamente.

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Los ángulos φ y ψ se definen de 180° cuando la cadena polipeptídica es plana, plenamente extendida, de conformación trans y crecen por rotación hacia la derecha (en el sentido de las manecillas del reloj). Los márgenes de φ y ψ permisibles son fáciles de predecir y de representar en los “gráficos de Ramachandran”o mapas de conformación proteica.

El mapa de conformación proteica para la poli-L-alanina muestra tres áreas permisivas separadas:

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Las regiones en las que los ángulos están permitidos “normalmente” se muestran en azul intenso, mientras que las regiones sombreadas ligeramente corresponden a conformaciones que “van más allá del límite” permitido.

o Aunque está permitida estéricamente la hélice α levógira no se presenta en la naturaleza porque resulta energéticamente menos favorecida que la dextrógira.

En el caso de la poli-L-glicina, las tres regiones permitidas son de mayor extensión porque el átomo de hidrógeno representa impedimento estérico menor que el grupo metilo de la alanina. De esta manera, la glicina permite al esqueleto del polipéptido enrollamientos que