UNIVERSIDADE FEDERAL DO CEARÁ
CENTRO DE CIÊNCIAS
DEPTO DE BIOQUÍMICA E BIOLOGIA MOLECULAR

ENZIMAS
1. Faça a distinção entre os modelos chave-fechadura e encaixe-induzido para a ligação do substrato a uma enzima, relacionando-os com os diferentes tipos de especificidade.
2. No gráfico de Michaelis-Menten mostre as regiões que denotam reações de 1a ordem e de ordem zero. Explique.
3. Para uma enzima que manifesta a cinética de Michaelis-Menten, qual é a velocidade da reação, V (em percentagem de Vmáx), observada em: (a) [S] = Km; (b) [S] = 1/2 Km e (c) [S] = 30 Km.
4. É bom ou ruim que uma enzima possa ser inibida reversivelmente? Por que?
5. Determine os valores de Km e Vmáx para a descarboxilação de um -cetoácido a partir dos seguintes dados:
[S] (moles L-1)
Velocidade (mM min-1)
2,500
0,588
1,000
0,500
0,714
0,417
0,526
0,370
0,250
0,256
6. O oxaloacetato é substrato da oxalacetato desidrogenase. Analisando as estruturas a seguir, responda:

a. Por que o oxalato é um potente inibidor dessa enzima? Qual o tipo de inibição observada?
b. Desenhe um gráfico hipotético de velocidade da reação (Vo) da oxaloacetato desidrogenase em função da concentração de substrato [S] para as reações na ausência e presença do inibidor.
c. Desenhe o gráfico de duplos recíprocos que permite determinar Km e Vmáx nos dois casos (ausência e presença de oxalato), indicando como se pode obter esses valores cinéticos a