Primer Parcial

1. ¿En donde esperarías encontrar las cadenas laterales no polares de un aminoácido en una concentración no polar?

En el exterior.

2. ¿Cual es la diferencia entre la prolina y el resto de los aminoácidos?

Contiene un grupo amino secundario además de que éste junto con su cadena lateral forma un anillo de cinco miembros.

3. ¿El enlace disulfuro caracteriza a que aminoácido?

Cisteína

4. Los aminoácidos con cadenas laterales ácidas se caracterizan por ceder protones a un PH fisiológico, mientras que los aminoácidos con cadenas laterales polares básicas se caracterizan por aceptar protones a un PH fisiológico.

5. ¿Por qué la glicina es ópticamente inactivo?

Porque en su carbono alfa …ver más…

27. ¿Qué e la prionosis?

Un cambio en la formación tridimensional de la proteína priónica (PPr) en donde se cambian hélices a por láminas B provoca que ésta cambie la conformación de otras proteínas priónicas provocando encefalopatías espongiformes transmisibles como la enfermedad de Creutzfeltd-Jacob.

28. ¿Qué es lo que le confiere resistencia al prion para no ser degradado?

Es resistente a la degradación proteolítica y tiende a formar agregados insolubles de neurofibrillas.

29. Señala los dos componentes de la hemoglobina

Grupo Hem (protoporfirina IX y hierro ferroso)

El hierro se une mediante un enlace a la cadena lateral de un residuo de histidina de la globina.

30. ¿Cuántas cadenas polipeptidica se encuentran en la hemoglobina?

Cuatro (en la hemoglobina A son dos cadenas alfa y dos cadenas beta) unidades mediantes interacciones no covalentes.

31. Función de la Hemoglobina

Transportar oxígenos desde los pulmones hasta los capilares de los tejidos.

32. ¿Cuál proteína tiene mayor afinidad por el oxígeno, la hemoglobina o la mioglobina?

La mioglobina

33. La mioglobina puede unir 1 molécula de oxígeno mientras la hemoglobina puede unir 4.

34. ¿Qué formas tienen las curvas de disociación de oxígeno para ambas proteínas?

Mioglobina: hiperbólica

Hemoglobina: Sigmoidea

35. La