Reconocimiento de las proteínas

PRACTICA DE LABORATORIO N°
03

Resumen

La práctica de instrucción de laboratorio
fue titulado "reconocimiento de la proteína" la misma que
tuvo como objetivo lograr el reconocimiento e importancia de las
proteínas, durante el desarrollo de la practica se explico
que a la proteína se le reconoce mediante el reactivo de
biuret, el cual permite reconocer la proteína. Asi
también se puso algunos ejemplos como la proteína
de las lágrimas que tienen el nombre de lisosima que
cumplen una función de protección, entre otros,
así como su solubilidad en el agua, una vez que se
identificaron algunas proteínas quedo claro las funciones
y la importancia de las proteínas y finalmente concluyo en
que la proteína tiene cuatro niveles en su
estructura.

PALABRAS CLAVE: biuret, reconocimiento, proteína,
solubilidad.

ABSTRACT

The practice of laboratory instruction was titled
"recognition of the protein" that it aimed to achieve recognition
and importance of proteins during development of the practice was
explained that the protein is recognized by the biuret reagent,
which allows to recognize the protein. So it was also some
examples like protein of tears that have the name of lysozyme
serving a protective function, among others, and its solubility
in water, once it became clear some proteins identified the
functions and importance of proteins and finally concluded that
the protein has four levels in their structure.

KEY WORDS: biuret, recognition, protein
solubility.

Introducción

Las proteínas son materiales que se
desempeñan el mayor número de las funciones de las
células de todos los seres vivos. Forman parte de su
estructura básica de los tejidos y desempeñan
funciones metabólicas y reguladoras también son
seres vivos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son
la base de la estructura del código genético ADN y
de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños
en el sistema inmunológico.

Las proteínas son biomoléculas formadas
por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre
proteína proviene de la palabra griega p??te???
("proteios"), que significa "primario" o del dios
Proteo, por la cantidad de formas que pueden
tomar.

Por sus propiedades físico-químicas, las
proteínas se pueden clasificar en proteínas simples
(holoproteidos), que por hidrólisis dan solo
aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas
(heteroproteidos), que por hidrólisis dan
aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y
proteínas derivadas, sustancias formadas por
desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las
proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por
su función plástica (constituyen el 80% del
protoplasma deshidratado de toda célula), pero
también por sus funciones biorreguladora (forma parte de
las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son
proteínas).

Las proteínas desempeñan un papel
fundamental para la vida y son las biomoléculas más
versátiles y más diversas. Son imprescindibles para
el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre las que destacan:

• Estructural. Esta es la función
  más importante de una proteína (Ej:
  colágeno),

• Inmunológica
  (anticuerpos),

• Enzimática (Ej: sacarasa y
  pepsina),

• Contráctil (actina y
  miosina).

• Homeostática: colaboran en el
  mantenimiento del pH (ya que actúan como un
  tampón químico),

• Transducción de señales
  (Ej: rodopsina)

• Protectora o defensiva (Ej: trombina y
  fibrinógeno)

Las proteínas están formadas por
aminoácidos los cuales a su vez están formados por
enlaces peptídicos para formar esfingocinas.

Las proteínas de todos los seres vivos
están determinadas mayoritariamente por su genética
(con excepción de algunos péptidos antimicrobianos
de síntesis no ribosomal), es decir, la información
genética determina en gran medida qué
proteínas tiene una célula, un tejido y un
organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de
cómo se encuentren regulados los genes que las codifican.
Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores
externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una
circunstancia determinada es denominado proteoma.

Marco
teórico

CARACTERISTICAS

Los prótidos o proteínas son
biopolímeros, están formadas por gran número
de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros).
Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se
dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones
coloidales, con características que las diferencian de las
disoluciones de moléculas más
pequeñas.

Por hidrólisis, las moléculas de
proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente
simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades
fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas
unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte
especies diferentes y que se unen entre sí mediante
enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos
aminoácidos pueden participar en la formación de la
gran molécula polimérica de una
proteína.

Todas las proteínas tienen carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas
poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en
diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno
representa, por término medio, 16% de la masa total de la
molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína
contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la
cantidad de proteína existente en una muestra a partir de
la medición de N de la misma.

La síntesis proteica es un proceso complejo
cumplido por las células según las directrices de
la información suministrada por los genes.

Las proteínas son largas cadenas de
aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el
grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de
aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos
en una proteína está codificada en su gen (una
porción de ADN) mediante el código genético.
Aunque este código genético especifica los 20
aminoácidos "estándar" más la
selenocisteína y en ciertos Archaea— la pirrolisina,
los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones
químicas en la modificación postraduccional: antes
de que la proteína sea funcional en la célula, o
como parte de mecanismos de control. Las proteínas
también pueden trabajar juntas para cumplir una
función particular, a menudo asociándose para
formar complejos proteicos estables.

FUNCIONES

Las proteínas ocupan un lugar de
máxima importancia entre las moléculas
constituyentes de los seres vivos (biomoléculas).
Prácticamente todos los procesos biológicos
dependen de la presencia o la actividad de este tipo de
moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la
variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan.
Son proteínas:

• Casi todas las enzimas, catalizadores
  de reacciones químicas en organismos
  vivientes;

• Muchas hormonas, reguladores de
  actividades celulares;

• La hemoglobina y otras moléculas
  con funciones de transporte en la sangre;

• Los anticuerpos, encargados de acciones
  de defensa natural contra infecciones o agentes
  patógenos;

• Los receptores de las células, a
  los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar
  una respuesta determinada;

• La actina y la miosina, responsables
  finales del acortamiento del músculo durante la
  contracción;

• El colágeno, integrante de
  fibras altamente resistentes en tejidos de
  sostén.

Funciones de reserva. Como la
ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la
leche.

Todas las proteínas realizan
elementales funciones para la vida celular, pero además
cada una de éstas cuenta con una función más
específica de cara a nuestro organismo.

Debido a sus funciones, se pueden
clasificar en:

– Catálisis: Está formado
por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones
químicas de una manera más rápida y
eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el
organismo. Por ejemplo la pepsina, esta enzima se encuentra en el
sistema digestivo y se encargan de degradar los
alimentos.

– Reguladoras: Las hormonas son un tipo
de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio
entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la
insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en
la sangre.

– Estructural: Este tipo de
proteínas tienen la función de dar resistencia y
elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar
soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que
se encuentra en el citoesqueleto.

– Defensiva: Son las encargadas de
defender al organismo. Glicoproteínas que se encargan de
producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra
cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel,
así como el fibrinógeno y protrombina que forman
coágulos.

– Transporte: La función de estas
proteínas es llevar sustancias a través de todo el
organismo donde son requeridas. Proteínas como la
hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la
sangre.

– Receptoras: Este tipo de
proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a
cabo la función de recibir señales y para que la
célula así pueda realizar su función. El
acetilcolina que recibe señales para producir la
contracción muscular.

ESTRUCTURA DE LA PROTEINAS

Es la manera como se organiza una
proteína para adquirir cierta forma. Presentan una
disposición característica en condiciones
fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como
temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su
función, proceso denominado desnaturalización. La
función depende de la conformación y ésta
viene determinada por la secuencia de
aminoácidos.

Para el estudio de la estructura es
frecuente considerar una división en cuatro niveles de
organización, aunque el cuarto no siempre está
presente.

Conformaciones o niveles estructurales
de la disposición tridimensional:

ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS:

Estructura primaria:

es la secuencia de aminoácidos de la
proteína (en formalineal).

Estructura secundaria:

La estructura secundaria es la disposición de
lasecuencia de aminoácidos en el espacio.

La a (alfa)-hélice

Esta estructura seforma al enrollarse helicoidalmente
sobre sí misma la estructura primaria.

La conformación beta

En esta disposición los aminoácidos no
forman unahélice sino una cadena en forma de
zigzag.

Estructura terciaria:

informa sobre la disposición de la estructura
secundariade un polipéptido al plegarse sobre sí
misma originando una conformaciónglobular.

Aparecen varios tipos de enlaces

Estructura cuaternaria:

Esta estructura informa de la unión, mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de
protómero

Materiales,
equipos y métodos

• EPP (equipo de protección
  personal)

• Mandil

• Wantes barbijo

• Cubre pelo

Tubos de ensayo

PROCEDIMIENTO
EXPERIMENTAL

Durante la sesión de clases de
laboratorio se presento a la proteína y se explico,
detalladamente lo que manifiesta en el marco
teórico.

Metodología:

La metodología empelada es mediante
la observación y explicación.

Resultados
discusión y conclusiones

Resultados:

• La practica concluyo con éxito
  ya que se logro identificar, las proteínas.

• Las proteínas están
  enlazadas con enlaces peptídicos, disulfuros puentes
  de hidrogeno de la cadena carbonada.

Las fuentes dietéticas de proteínas
incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos
lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de
proteínas poseen los 20 aminoácidos. Las fuentes
vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus
proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría
de las leguminosas típicamente carecen de cuatro
aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial
metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro
aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial
lisina.

Bibliografía

[01] 1934 Bernal y Crowfoot prepararon los
primero patrones detallados de una proteína por
difracción de rayos X, obteniendo a partir de cristales de
la enzima pepsina.

[02] 1942 Archer John Porter Martin y
Richard L. M. Synge desarrollaron la cromatografía, una
técnica que ahora se utiliza para separar
proteínas.

Autor:

Willian Abel PARICAHUA
ITO

ASESOR:

LIC, CESAR JULIO LARICO MAMANI

CARRERA ACADEMICO PROFESIONAL DE SANITARIA
Y AMBIEMTAL;

FACULTAD DE INGENIERÍAS Y CIENCIAS
PURAS.

UNIVERSIDAD ANDINA NESTOR CACERES
VELASQUEZ.

Ciudad Universitaria – Av. S/
Nº, Juliaca – Perú

Teléfono:951918594/
956269054