La Enzima Como Unidad Fundamental De Vida

Indice
1.
Introducción
2. Importancia clínica de las
enzimas

1. Introducción

Cada célula y
cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos
cambios en su estado
bioquímico, en la base de la cual están las
enzimas, que
tienen el poder de
catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos
sintéticos y analíticos. Los propios genes son
reguladores de la producción de las enzimas; por
tanto, genes y enzimas pueden considerados como las unidades
fundamentales de la vida.

Este concepto poco
difundido casi hasta el siglo XX, se ha desarrollado y concretado
cada vez mas, y constituye un componente esencial de diversas
disciplinas: la microbiología, la fisiología, la bioquímica, la inmunología y la
taxonomía, formando además parte del
campo aplicado, en gran variedad de industrias. El
rasgo particular de las enzimas es que pueden catalizar procesos
químicos a baja temperatura,
compatible con la propia vida, sin el empleo de
sustancias lesivas para los tejidos. La vida
es, en síntesis,
una cadena de procesos enzimáticos, desde aquellos que
tienen por sustratos los materiales mas
simples, como el agua
(H2O) y el anhídrido carbónico
(CO2), presentes en los vegetales para la
formación de hidratos de carbono, hasta
los mas complicados que utilizan sustratos muy
complejos.

La formación de los prótidos, los
glúcidos y los lípidos es
un ejemplo típico: Son a la vez degradados y reconstruidos
por otras reacciones enzimáticas, produciendo
energía a una velocidad
adecuada para el organismo, sin el gasto energético que
exigen los métodos
químicos de laboratorio.

Desde el punto de vista químico, las enzimas
están formadas de carbono (C),
Hidrógeno (H), oxigeno (O),
Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con
peso molecular bastante elevado y común propiedades
catálicas especificas. Su importancia es tal que puede
considerarse la vida como un "orden sistemático de enzimas
funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional
son alterados de algún modo, cada organismo sufre mas o
menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la
falta de acción como por un exceso de actividad de
enzima.

Las enzimas son catalizadores de naturaleza
proteínica que regulan la velocidad a la
cual se realizan los procesos fisiologicos, producidos por los
organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la funcion
enzimatica causan patologias.

Las enzimas, en los sistemas
biológicos constituyen las bases de las complejas y
variadas reacciones que caracterizan los fenómenos
vitales. La fijación de la energía
solar y la síntesis
de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales
dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los
animales, a su
vez, están dotados de las enzimas que les permiten
aprovechar los alimentos con
fines energéticos o estructurales; las funciones del
metabolismo
interno y de la vida de relación, como la
locomoción, la excitabilidad, la irritabilidad, la
división celular, la reproducción, etc. Están regidas por
la actividad de innumerables enzimas responsables de que las
reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para el
individuo, sin liberaciones bruscas de energía a
temperaturas fijas en un medio de pH,
concentración salina, etc.; prácticamente
constante.

Cien años atrás solo se conocian enzimas,
muchas de estas, catalizaban la hidrólisis de enlaces
covalentes. Algunas enzimas, de manera especial las que fueron
descubiertas en un principio, recibieron nombres ligados mas bien
a su sitio de procedencia anatómica que no siguen ninguna
regla ni sistema; tal es
el caso de la ptialina de la saliva, que ataca al almidón
de la pepsina del estómago y de la tripsina del
páncreas, que atacan proteínas;
de la renina, que cuagula la leche; de la
papaina, enzima proteolítica que se encuentra en la papaya
y de las catepsinas, también proteasas, que se encuentran
en las células.
Las enzimas relacionadas con la cuagulación de la sangre, como son
la trombina, la plasmina, el plasminógeno, etc. reciben
también nombres sistematizados.

Aunque el sufijo –asa continua en uso;
actualmente, al nombrar a las enzimas, se enfatiza el tipo de
reaccion catalizada. Por ejemplo: las hidrogenasas catalizan la
eliminacion de hidrogeno y
las transferasas, reacciones de transferencia de grupo. Con el
descubrimiento de mas y mas enzimas, surgieron ambiguedades y con
frecuencia no estaba claro cual era la enzima que un investigador
deseaba estudiar. Para remediar esta deficiencia, la
Comisión para el estudio de las enzimas, que constituye
con respecto a los sistemas
anteriores un punto de vista más uniforme, preciso y
descriptivo; esta formada por la Union Internacional de
Bioquimica (IUB) adopto, en 1964, un sistema complejo pero
inequivoco de la nomenglatura enzimatica basado en el mecanismo
de reaccion.

El sistema se basa en la reacción química catalizada
que es la propiedad
específica que caracteriza a cada enzima las cuales se
agrupan en clases, porque catalizan procesos semejantes, y en
subclases que especifican con mayor exactitud la reacción
particular considerada. En general, las enzimas reciben un nombre
de acuerdo con el sustrato o los sustratos que participan en la
reacción seguido por el tipo de reacción catalizada
y, por fin, la terminación -asa. A menudo los nombres
así obtenidos resultan largos y complejos, por lo que es
muy dificil que en la práctica se pueda excluir el uso de
los nombres triviales, consagrados por la costumbre. Sin embargo,
con fines de sistematización, se reconoce la necesidad de
aceptar el nuevo sistema.

Aunque su claridad y carencia de ambigüedad
recomiendan al sistema de nomenglatura IUB para trabajos de
investigacion, nombres mas ambiguos, pero basante mas cortos
persisten en libros de
texto y en el
laboratorio
clinico. Por esta razon, a continuacion solo se presenta principios
generales del sistema IUB:

1. Las reacciones y las enzimas que las catalizan se
   dividen en 6 clases principales, cada una con 4 a 13
   subclases.
3. El nombre de la enzima tiene 2 partes: la primera es
   el nombre del o los sustratos; la segunda, con terminacion
   –asa, indica el tipo de reaccion catalizada.
4. Informacion adicional, si es necesario aclarar la
   reaccion, puede seguir el parentesis. Por ejemplo: la enzima
   que cataliza L-malato + NAD= = piruvato +
   CO2 NADH + H= , se denomina como 1.1.1.37
   L-malato:NAD+ oxidorreductasa
   (descarboxilante).
5. Cada enzima tiene un numero clave (E.C.) que
   caracteriza al tipo de reaccion según la clase (primer
   digito), subclase (segundo digito) y subclase (tercer digito).
   El cuarto digito es para la enzima especifica. Asi, E.C.
   2.7.1.1 denota la clase 2 (una transferasa), subclase 7
   (transferencia de fosfato), sub-clase 1 (una funcion alcohol como
   aceptor de fosfato). El ultimo digito denota a la enzima
   hexocinasa o ATP: D-hexosa-6-fosforotransferasa, enzima que
   cataliza la transferencia de fosfato desde el ATP al grupo
   hidroxilo de carbono 6 de la glucosa.

2.
Importancia clínica de las enzimas

Sin enzimas, no sería posible la vida que
conocemos. Igual que la biocatálisis que regula la
velocidad a la cual tienen lugar los procesos
fisiológicos, las enzimas llevan a cabo funciones
definitivos relacionadas con salud y la enfermedad. En
tanto que, en la salud todos los procesos
fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se conserva
la homeostasis,
durante los estados patológicos, esta última puede
ser perturbada de manera profunda. Por ejemplo, el daño
tisular grave que caracteriza a la cirrosis hepática
pueden deteriorar de manera notable la propiedad de
las células
para producir enzimas que catalizan procesos metabólicos
claves como la síntesis de urea. La incapacidad celular
para convertir el amoniaco tóxico a urea no tóxica
es seguida por intoxicación con amoniaco y por ultimo coma
hepático. Un conjunto de enfermedades
genéticas raras, pero con frecuencia debilitantes y a
menudo mortales,proporciona otros ejemplos dramáticos de
las drásticas consecuencias fisiológicas que pueden
seguir al deterioro de la actividad enzimática, inclusive
de una sola enzima.

Después del daño tisular grave (por
ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar, trituración de
un miembro) o siguiendo a multiplicación celular
descontrolada (por ejemplo, carcionoma prostatico), las enzimas
propias de tejidos
específicos pasan a la sangre. Por lo
tanto, la determinacion de estas enzimas intracelulares en el
suero sanguineo proporciona a los medicos informacion valiosa
para el diagnostico y el pronostico.

Además del papel central
de las enzimas, en la bioquímica, la actividad de las enzimas en
suero da información de gran valor en el
diagnostico de varias enfermedades. La mayor parte
de las enziimas encontradas en suero no realizan un funcion
fisiológica en el mismo, sino que son liberadas a la
circulación durante el intercambio normal de los tejidos
bajo condiciones patológicas, los niveles sericos pueden
elevarse, por ejemplo, después de un infarto las celulas
infectadas liberan sus enzimas a la circulación. El patron
o perfil de actividades enzimaticas del suero se relaciona con el
proceso de
enfermedad y las celulas y órganos afectados.

Transaminasas
La transaminasa glutámica oxalacética (GOT), por
sus siglas en ingles) o asparto aminotransferasa (AST), cataliza
la transferencia reversible del grupo amino del glutamato al
oxalacetato para formar alfa-cetoglutarato y aspartato. La GOT se
libera de muchas celulas enfermas en el suero como SGOT .La SGOT
se encuentra elevada en enfermedades en el hígado y
después del infarto de miocardio. La concentración
del suero tiene valor diagnóstico puede ser ligeramente elevada
cinco veces en pacientes con cirrosis y enfermedad
hepática obstructiva o muy elevada 25 veces en casos de
hepatitis
viral.
La transaminasa glutámica pirúvica (GTP) o alanina
aminotranferasa (ALT), cataliza la transferencia reversible del
grupo amino del glutamato al piruvato.
La (SFTO también esta elevada durante las enfermedades del
hígado y después del infarto de
miocardio.

Fosfatasas
La fosfatasa alcalina se encuentra en muchos tejidos, incluyendo
el hígado y el hueso , la fosfatasa ácida muestra un PH
óptimo acido , y la elevación de dicha enzima
ocurre cuando con el carcinoma metastático de la
próstata.

Transferasas
La glutamil transpeptidasa (GGT) es un indicador sensible de
enfermedades del hígado y puede estar elevada en el
alcoholismo
cuando no hay otras anormalidades enzimáticos en el
suero.
La creatinfosfocinasa es importante en el metabolismo
energético, se encuentra en el corazón,
el músculo esquelético y el cerebro, y es la
primera enzima cardiaca cuya actividad se eleva después de
un infarto de miocardio, y también en personas con
distrofia muscular.
La amilasa cataliza la hidrólisis del almidon y del
glucogeno, es producida por el páncreas y las glandulas
salivares y se eleva durante la pancreatitis aguda.
Las deshidrogenasas catalizan la interversión reversible
del lactato y el piruvato., se encuentra en todas las celulas
humanas, su actividad es notable en el infarto de miocardio,
enfermedades hepáticas y durante la anemia
hemolítica cuando los eritrocitos se degradan mas
rápidamente que lo normal.

Isozimas
Las isozimas son moléculas de proteína diferente
pero cercanamente relacionadas que cataliza la misma
reacción , se producen en las diferentes combinaciones de
las subunidades proteínicas y su estudio permite
determinar el tejido de origen.
En el caso de la lactato deshidrogenasa, la isozima del corazón
difiere de la isozima hepática . El LDH es una enzima
tetramérica que puede ser liberada por enfermedades del
hígado o del corazón , es establecimiento del
tejido de origen ayuda en el diagnóstico.

Trabajo enviado por
Ingrid Zamorano