PUENTES DE DISULFURO

Un puente disulfuro es un enlace covalente formado por dos grupos sulfidrilo (-SH), cada uno de ellos perteneciente a un residuo de cisteína, se unen de manera covalente para formar un residuo de cistína. Los dos residuos que forman al puente, pueden estar separados por muchos aminoácidos en la secuencia o bien pueden pertenecer a diferentes cadenas polipeptídicas; el plegamiento de la(s) cadena(s) polipeptídicas, lleva a los residuos de cisteína a estar muy próximos, lo que permite la formación del enlace disulfuro. La formación de este enlace estabiliza la estructura tridimensional de la proteína:

Enlace disulfuro
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Aún así, los grupos -C=O y –NH del enlace peptídico participan en la formación de puentes de Hidrógeno en las proteínas para dar origen a la estructura secundaria, particularmente -hélices y hojas  y terciaria (ver mas adelante

Enlace peptídico
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Formación de un dipéptido por la unión de dos aminoácidos mediante un enlace peptídico.
El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.
[editar] Características estructurales del enlace

Un tripéptido.
Podríamos pensar que una proteína puede adoptar miles de conformaciones debidas al giro libre en torno a los enlaces sencillos. Sin embargo, en su estado natural sólo adoptan una única conformación tridimensional que llamamos conformación nativa; que es