Propiedades
Polaridad: si un aminoácidos es polar o no-polar influye como obra con el agua. Carga: algunos aminoácidos pueden ionizarse para tener cargas positivas, otros se ionizan con cargas negativas.
Dependiendo del pH en que se encuentren los aminoácidos, tendrán o no carga positiva o negativa. La carga neta que tenga un péptido o proteína dependerá del número de cargas positivas y negativas que sus aminoácidos ionizables presenten un pH determinado.
La existencia de cargas los aminoácidos de una proteína influye en su capacidad tamponante …ver más…
Los grupos R de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Estos R no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.
En las proteínas, la hélice α es el principal motivo de estructura secundaria. Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3,6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los Cα de dos aminoácidos contiguos están separados por 1,5Å. La hélice está estrechamente empaquetada; de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.
El grupo N-H del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo C=O del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice.Esta dentro de los niveles de organización de la proteína. Las hélices α además de ser el tipo de estructura secundaria más frecuente en las proteínas, son de gran importancia en los motivos estructurales de unión al DNA, como los motivos hélice-giro-hélice y los dedos de zinc. Esto se debe que el diámetro de 12Å de la hélice α coincide con la anchura de la hendidura mayor del