Factores que favorecen la oxidación.
Dobles enlaces: Estos son más fácilmente atacados, así los que tienen dobles enlaces conjugados en un mismo ácido. La acción directa del O2 sobre dobles enlaces produce hidroperóxidos.
Disponibilidad de O2: Se da a mayor contacto con el aire esta situación se previene con un empaque como celofán impermeable al O2 y a la vez, evita el paso de la luz.
Luz:
Cualquier tipo de radiación sobre todo UV y azul, excita los e- de la nube electrónica dejándolos libres para que reaccionen con O2.
Por ello se recomienda usar envases opacos.
Alta temperatura (>60ºC):
Acelera la reacción de oxidación (velocidad se duplica por cada 15ºC).
Es recomendable por tanto usar refrigeración.
Humedad: …ver más…

¿Cuáles son los enlaces más débiles de las proteínas? ¿Cuál es la relevancia al tratar de romperlos?, explique ampliamente su respuesta.

Concretamente estos enlaces débiles pueden ser:
Fuerzas de Van de Walls.
Puentes de hidrogeno
Interacciones electrostáticas o puentes salinos
Interacciones Hidrofóbicas

Muchas veces se rompen enlaces en su conjunto llamados débiles. Son tan débiles que no aguantan la energía extra en forma de la vibración que obtienen las moléculas de la proteína al ser calentados. Tampoco aguantan la redistribución de las cargas eléctricas provocadas por el cambio de pH - dos factores principales en la desnaturalización proteica, de esta manera la desnaturalización no puede afectar enlaces covalentes que participan en la formación de la estructura proteica - enlaces pepiticos y enlaces desulfuro.

Hay que tener en cuenta que la disposición espacial de los átomos de una proteína se denomina conformación. El término conformación se refiere a un estado estructural que puede interconvertirse con otros estados estructurales sin romper enlaces covalentes. Un cambio de conformación puede ser el resultado de la rotación de los enlaces sencillos. De entre las innumerables conformaciones posibles, siempre hay una que predomina, es la más estable.

. Enlaces que estabilizan las conformaciones:
Covalentes: Puentes disulfuro.
No