Indice
1.
Introducción
2. Acción De
Enzimas
3. Clasificación de las
enzimas
4. Importancia del ATP (Trifosfato de
adenosina)
5. Funciones de las
enzimas
Los enzimas
son catalizadores muy potentes y eficaces,
químicamente son proteínas Como
catalizadores, los enzimas actúan en pequeña
cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo
reacciones que sean energéticamente desfavorables, no
modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que
aceleran su consecución.
Las enzimas son grandes proteínas
que aceleran las reacciones
químicas. En su estructura
globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas
polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de
aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se
adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una
enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no
encajan con exactitud.
La acción enzimática se caracteriza por la
formación de un complejo que representa el estado de
transición.
El sustrato se une al enzima a través de numerosas
interacciones débiles como son: puentes de
hidrógeno, electrostáticas,
hidrófobas, etc, en un lugar específico , el centro
activo. Este centro es una pequeña porción del
enzima, constituido por una serie de aminoácidos que
interaccionan con el sustrato.
Con su acción, regulan la velocidad de
muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. El
nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el
fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900),
deriva de la frase griega en zyme, que significa 'en fermento'.
En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de 2.000.
3. Clasificación de las enzimas
1. Óxido-reductasas ( Reacciones de
oxido-reduccisn).
2. Transferasas (Transferencia de grupos
funcionales)
3. Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis)
4. Liasas (Adicisn a los dobles enlaces)
5. Isomerasas (Reacciones de isomerizacisn)
6. Ligasas (Formacisn de enlaces, con aporte de ATP)
1.Oxido-reductasas: Son las enzimas relacionadas con las
oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen
de modo fundamental en los procesos de
respiración y fermentación. Las oxidoreductasas son
importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como
la escisión enzimática de la glucosa, fabricando
también el ATP, verdadero almacén de
energía. Extrayendo dos átomos de hidrógeno,
catalizan las oxidaciones de muchas moléculas
orgánicas presentes en el protoplasma; los átomos
de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a
algún captor.
En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales:
Deshidrogenasas y oxidasas. Son más de un centenar de
enzimas en cuyos sistemas
actúan como donadores, alcoholes,
oxácidos aldehidos, cetonas, aminoácidos,
DPNH2, TPNH2, y muchos otros compuestos y,
como receptores, las propias coenzimas DPN y TPN, citocromos,
O2, etc.
2.Las Transferasas: Estas enzimas catalizan la transferencia de
una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora). Su
clasificación se basa en la naturaleza
química
del sustrato atacado y en la del aceptor. También este
grupo de enzimas actúan sobre los sustratos mas diversos,
transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina,
sulfató, sulfúrico, etc.
3.Las Hidrolasas: Esta clase de enzimas actúan normalmente
sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la
de glicógeno, las grasas y las proteínas. La
acción catalítica se expresa en la escisión
de los enlaces entre átomos de carbono y
nitrógeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O);
Simultáneamente se obtiene la hidrólisis
(reacción de un compuesto con el agua)de una
molécula de agua. El
hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la
hidrólisis se unen respectivamente a las dos
moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados
enlaces. La clasificación de estas enzimas se realiza en
función
del tipo de enlace
químico sobre el que actúan.
A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la
pepsina, presente en el jugo gástrico, y la tripsina y la
quimiotripsina, segregada por el páncreas.
Desempeñan un papel esencial
en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces
pépticos, estéricos y glucosídicos.
4.Las isomerasas: Transforman ciertas sustancias en otras
isómeras, es decir, de idéntica formula
empírica pero con distinto desarrollo.
Son las enzimas que catalizan diversos tipos de
isomerización, sea óptica,
geométrica, funcional, de posición, etc. Se dividen
en varias subclases.
Las racemasas y las epimerasas actúan en la
racemización de los aminoácidos y en la
epimerización de los azúcares. Las primeras son en
realidad pares de enzimas específicas para los dos
isómeros y que producen un solo producto
común.
Las isomerasas cis – trans modifican la
configuración geométrica a nivel de un doble
ligadura. Los óxidos – reductasas intramoleculares
catalizan la interconversión de aldosas y cetosas,
oxidando un grupo CHOH y reduciendo al mismo tiempo al C = O
vecino, como en el caso de la triosa fosfato isomerasa, presente
en el proceso de la glucólisis; en otros casos cambian de
lugar dobles ligaduras, como en la (tabla) isopentenil fosfato
isomerasa, indispensable en el cambio
biosinético del escualeno y el colesterol. Por fin las
transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el
traspaso de grupos acilo, o fosforilo de una parte a otra de la
molécula, como la lisolecitina acil mutasa que transforma
la 2 – lisolecitina en 3 – lisolecitina, etc. Algunas
isomerasa actúan realizando inversiones
muy complejas, como transformar compuestos aldehídos en
compuestos cetona, o viceversa.
Estas ultimas desarrollan una oxidorreducción dentro de la
propia molécula (oxido reductasa intramoleculares)sobre la
que actúan, quitando hidrógeno, a algunos grupos y
reduciendo otros; actúan ampliamente sobre los
aminoácidos, los hidroxácidos, hidratos de carbono
y sus derivados.
5.Las Liasas: Estas enzimas escinden (raramente
construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien entre
carbono y oxigeno, carbono y nitrógeno, y carbono y
azufre. Los grupos separados de las moléculas que de
sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico,
y el amoniaco. Algunas liasa actúan sobre compuestos
orgánicos fosforados muy tóxicos,
escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos
sustratos.
6.Las Ligasas: Es un grupo de enzimas que permite la unión
de dos moléculas, lo cual sucede simultáneamente a
la degradación del ATP, que, en rigor, libera la
energía necesaria para llevar a cabo la unión de
las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y
recién conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se
llevaba a cabo por la acción conjunta de dos enzimas, una
fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A (A + ATP A –
℗ + ADP) y una transferasa que pasaría y
uniría esa sustancia A, con otra, B (A -℗ + B A
– B + Pi ). A este grupo pertenecen enzimas de
gran relevancia reciente, como las aminoácido –ARNt
ligasas conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de
aminoácidos –ARNt o enzimas activadoras de
aminoácidos que representan el primer paso en el proceso
biosintético de las proteínas, y que forman uniones
C-O; las ácido-tiol ligasas, un ejemplo típico de
las cuales es la acetil coenzima. A sintetasa, que forma acetil
coenzima. A partir de ácido acético y coenzima A ;
las ligasas ácido – amoniaco (glutamina sintetasa),
y las ligasas ácido-aminoácido o sintetasas de
péptidos, algunos de cuyos ejemplos más conocidos
son la glutación sintetasa, la carnosina sintetasa,
etc.
4. Importancia del ATP
(Trifosfato de adenosina)
Es importante ya que es la principal fuente de
energía de los seres vivos y se alimenta de casi todas las
actividades celulares, entre ellas el movimiento
muscular, la síntesis
de proteínas, la división celular y la
transmisión de señales nerviosas.
Esta molécula se encuentra en todos los seres vivos y
constituye la fuente principal de energía utilizable por
las células
para realizar sus actividades. Se origina por el metabolismo de
los alimentos en unos
orgánulos especiales de la célula
llamados mitocondrias.
Composición Del ATP
El ATP se comporta como una coenzima, ya que su función de
intercambio de energía y la función
catalítica (trabajo de estimulación) de las enzimas
están íntimamente relacionadas.
La parte adenosina de la molécula está constituida
por adenina, un compuesto que contiene nitrógeno
(también uno de los componentes principales de los genes)
y ribosa, un azúcar
de cinco carbonos. Cada unidad de los tres fosfatos (trifosfato)
que tiene la molécula, está formada por un átomo de
fósforo y cuatro de oxígeno
y el conjunto está unido a la ribosa a través de
uno de estos últimos.
Los dos puentes entre los grupos fosfato son uniones de alta
energía, es decir, son relativamente débiles y
cuando las enzimas los rompen ceden su energía con
facilidad. Con la liberación del grupo fosfato del final
se obtiene siete kilocalorías (o calorías en el lenguaje
común) de energía disponible para el trabajo y
la molécula de ATP se convierte en ADP (difosfato de
adenosina).
La mayoría de las reacciones celulares que consumen
energía están potenciadas por la conversión
de ATP a ADP, incluso la transmisión de las señales
nerviosas, el movimiento de los músculos, la
síntesis de proteínas y la división de la
célula.
Por lo general, el ADP recupera con rapidez la tercera unidad de
fosfato a través de la reacción del citocromo, una
proteína que se sintetiza utilizando la energía
aportada por los alimentos. En las células del
músculo y del cerebro de los
vertebrados, el exceso de ATP puede unirse a la creatina,
proporcionando un depósito de energía de
reserva.
5. Funciones de las
enzimas
En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan
una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un
pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza
la reacción.
Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no
encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no
participa en reacciones equivocadas.
La enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando
los productos se
liberan, la enzima vuelve a unirse con un nuevo
sustrato.
Autor:
José Avilez