- Clasificación y
estructura - Metabolismo
- Derivados
- Importancia en el
organismo - Alimentos y su
acción - Síntesis de las
proteínas
Las proteínas
son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en
todas las células
vivas: en la sangre, en la
leche, en los
huevos y en toda clase de semillas y pólenes. Hay ciertos
elementos químicos que todas ellas poseen, pero los
diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes
cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de
nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la
mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y
hierro.
Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la
unión de ciertas sustancias más simples llamadas
aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los
nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los
animales
herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el hombre
puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las
proteínas de origen animal son de mayor valor
nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los
aminoácidos que se conocen, que son veinticuatro, hay
nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las
proteínas animales donde éstas se encuentran en
mayor cantidad.
El valor químico (o "puntuación química") de una
proteína se define como el cociente entre los miligramos
del aminoácido limitante existentes por gramo de la
proteína en cuestión y los miligramos del mismo
aminoácido por gramo de una proteína de referencia.
El aminoácido limitante es aquel en el que el
déficit es mayor comparado con la proteína de
referencia, es decir, aquel que, una vez realizado el cálculo,
da un valor químico mas bajo. La "proteína de
referencia" es una proteína teórica definida por la
FAO con la composición adecuada para satisfacer
correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas
proteínas de referencia dependiendo de la edad, ya que las
necesidades de aminoácidos esenciales son distintas. Las
proteínas de los cereales son en general severamente
deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas lo son
en aminoácidos azufrados (metionina y cisteina). Las
proteínas animales tienen en general composiciones mas
próximas a la considerada ideal.
El valor químico de una proteína no tiene
en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la
proteína o el hecho de que algunos aminoácidos
pueden estar en formas químicas no utilizables.. Sin
embargo, es el único fácilmente medible. Los otros
parámetros utilizados para evaluar la calidad de una
proteína (coeficiente de digestibilidad, valor
biológico o utilización neta de proteína) se
obtienen a partir de experimentos
dietéticos con animales o con voluntarios
humanos.
En disolución acuosa, los aminoácidos
muestran un comportamiento
anfótero, es decir pueden ionizarse,
dependiendo del pH, como un
ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base ,
los grupos -NH2
captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como
ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos
se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar
iónica llamada zwitterion
ESTRUCTURA
La organización de una proteína viene
definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura
primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras
informa de la disposición de la anterior en el
espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la
proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena
polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran.
La función
de una proteína depende de su secuencia y de la forma que
ésta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la
secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida
que van siendo enlazados durante la síntesis de
proteínas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial
estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hélice
la conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre
sí misma la estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de
un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que
le sigue.
En esta disposición los aas. no forman una
hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada
disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la
seda o fibroína.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la
disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando
una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que
determina cuál será la secundaria y por tanto la
terciaria..
Esta conformación globular facilita la
solubilidad en agua y
así realizar funciones
de transporte
, enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable
gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R
de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de
enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de
aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno
los puentes eléctricos
las interacciones hifrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión , mediante
enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de
protómero.
El número de protómeros varía desde
dos como en la hexoquinasa, cuatro como en
la hemoglobina, o muchos como la cápsida del
virus de la
poliomielitis, que consta de 60 unidades
proteícas.
CLASIFICACION
Las proteínas poseen veinte aminoácidos,
los cuales se clasifican en:
Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina,
triptófano, serina, treonina, tirosina, prolina,
hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina,
arginina, histidina, ácido aspártico
y ácido glutámico.
Según su
composición
pueden clasificarse en proteínas "simples"
y proteínas "conjugadas".
Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que
al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos,
mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son
proteínas que al hidrolizarse producen también,
además de los aminoácidos, otros componentes
orgánicos o inorgánicos. La porción no
protéica de una proteína conjugada se denomina
"grupo
prostético". Las proteínas cojugadas se
subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus
grupos prostéticos.
La siguiete tabla muestra la
clasificación completa.
CONJUGADAS
CONJUGADAS | |
NOMBRE | COMPONENTE NO PROTEICO |
Nucleoproteínas | Acidos nucléicos |
Lipoproteínas | Lípidos |
Fosfoproteínas | Grupos fosfato |
Metaloproteínas | Metales |
Glucoproteínas | Monosacáridos |
Glucoproteínas
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoproteínas
De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lípidos en
la sangre.
Nucleoproteínas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoproteínas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan
oxígeno
Citocromos, que transportan electrones
SIMPLES
Globulares
Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína
(cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina
(arroz).
Albúminas:Seroalbúmina (sangre),
ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas…etc.
Fibrosas
Colágenos: en tejidos
conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos,
uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas,
insectos)
Según su
conformación
Se entiende como conformación, la
orientación tridimensional que adquieren los grupos
característicos de una molécula en
el espacio, en virtud de la libertad de
giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces . Existen dos
clases de proteínas que difieren en sus conformacxiones
características: "proteínas fibrosas" y
"proteínas globulares".
Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas
polipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta
alineación puede producir dos macro-estructuras
diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de
varios haces formando una "macro-fibra", como en el caso del
colágeno de los tendones o la a-queratina del cabello; la
segunda posibilidad es la formación de láminas como
en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales.
Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al
corte por lo que son los principales soportes estructurales de
los tejidos; son insolubles en agua y en
soluciones
salinas diliudas y en general más resistentes a los
factores que las desnaturalizan.
Las proteínas globulares son conformaciones de
cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre si mismas en
formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El
resultado es una macro-estructura de tipo
esférico.
La mayoría de estas proteínas son solubles
en agua y por lo general desempeñan funciones de transporte en
el organismo. Las enzimas, cuyo
papel es la
catálisis de las reacciones bioquímicas, son
proteínas globulares.
Según su función
La diversidad en las funciones de las proteínas
en el organismo es quizá la más extensas que se
pueda atribuir a una familia de
biomoléculas.
Enzimas: Son proteínas cuya
función es la "catalisis de las reacciones
bioquímicas". Algunas de stas reacciones son muy
sencillas; otras requieren de la participación de
verdaderos complejos multienzimáticos. El poder
catalítico de las enzimas es extraordinario: aumentan la
velocidad de
una reacción, al menos un millon de veces.
Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas
globulares y muchas de ellas son proteínas
conjugadas.
Proteínas de transporte:
Muchos iones y moléculas específicas son
transportados por proteínas específicas. Por
ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una
porción del gas
carbónico desdes y hacia los pulmones, respectivamente. En
la memebrana mitocondrial se encuentra una serie de
proteínas que trasnportan electrones hasta el
oxígeno en el proceso de
respiración aeróbica.
Proteínas del movimiento
coordinado: El músculo está
compuesto por una variedad de proteínas fibrosas. Estas
tienen la capacidad de modificar su estructura en relación
con cambios en el ambiente
electroquímico que las rodea y producir a nivel macro el
efecto de una contracción muscular.
Proteínas estructurales o de
soporte: Las proteínas fibrosas como el
colágeno y las a-queratinas constituyen la estructura de
muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los
huesos.
Anticuerpos: Son proteínas
altamenmte específicas que tienen la capacidad de
identificar susustancias extrañas tale como los virus, las
bacterias y
las células de otros organismos.
Proteoreceptores: Son
proteínas que participan activamente en el proceso de
recepción de los impulsos nerviosos como en el caso de la
"rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del
ojo.
Hormonas y Proteínas
represoras: son proteínas que participan
en la regulación de procesos
metabólicos; las proteínas represoras son elementos
importantes dentro del proceso de transmisión de la
información genética
en la bisíntesis de otras moléculas.
Las proteinas determinan la forma y la estructura de las
células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las
funciones de las proteinas son específicas de cada una de
ellas y permiten a las células mantener su integridad,
defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y
regular funciones, etc…Todas las proteinas realizan su
función de la misma manera: por unión selectiva a
moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras
moléculas de la misma proteina para originar una
estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a
moléculas distintas: los anticuerpos a los
antígenos específicos, la hemoglobina al
oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de
la expresión génica al ADN, las hormonas a sus
receptores específicos, etc…
A continuación se exponen algunos ejemplos de
proteinas y las funciones que desempeñan:
Función ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras
celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas
celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de
sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que
regulan la expresión de los genes.
-Otras proteinas confieren elasticidad y
resistencia a órganos y tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo
fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo
elástico.
La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan
fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos
de seda, respectivamente.
Función ENZIMATICA
-Las proteinas con función enzimática son
las más numerosas y especializadas. Actúan como
biocatalizadores de las reacciones
químicas del metabolismo
celular.
Función HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protéica,
como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de
glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la
hipófisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica (que regula la síntesis
de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo
del calcio).
Función REGULADORA
-Algunas proteinas regulan la expresión de
ciertos genes y otras regulan la división celular (como la
ciclina).
Función HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio
osmótico y actúan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.
Función DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos
frente a posibles antígenos.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la
formación de coágulos sanguíneos para evitar
hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las
mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o
venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones
defensivas.
Función de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de
los vertebrados.
La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de
los invertebrados.
La mioglobina transporta oxígeno en los
músculos.
Las lipoproteinas transportan lípidos por la
sangre.
Los citocromos transportan electrones.
Función CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas
responsables de la contracción muscular.
La dineina está relacionada con el movimiento de
cilios y flagelos.
Función DE RESERVA
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina
del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la
reserva de aminoácidos para el desarrollo del
embrión.
La lactoalbúmina de la leche.
Los seres humanos necesitamos para sobrevivir y desarrollarnos
normalmente, solamente una pequeña cantidad de componentes
individuales.
Agua , para compensar las pérdidas producidas por la
evaporación, sobre todo a través de los pulmones, y
como vehículo en la eliminación de solutos a
través de la orina.
Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la mitad
para compensar las pérdidas por evaporación y la
otra mitad eliminada en la orina. Estas necesidades pueden verse
muy aumentadas si aumentan las pérdidas por el sudor. Los
alimentos
preparados normalmente aportan algo mas de un
litro, el agua
metabólica (obtenida químicamente en la
destrucción de los otros componentes de los alimentos)
representa un cuarto de litro y el resto se toma directamente
como bebida.
Necesitamos energia para
dos tipos de funciones: Mantenernos como un organismo vivo y
realizar actividades voluntarias. La actividad de mantenimiento
se conoce con el nombre de
"metabolismo basal"
Metabolismo basal
En este apartado se incluye una multitud de actividades,
como, la sintesis de
proteinas (que es la actividad que mas energia consume, del 30 al
40 % de las necesidades) el transporte activo y la
trasmisión nerviosa (otro tanto) y los latidos del
corazón
y la respiración (alrededor del 10 %).
Existen grandes diferencias en el consumo de
energia por los distintos organos. El cerebro consume
el 20 % de la energia utilizada en reposo, lo mismo que toda la
masa muscular, aunque en peso representan el 2% y el 40 %
respectivamente. La energia que una persona precisa
para cubrir el metabolismo basal depender; en consecuencia del
numero de celulas
metabolicamente activas que posea, y en consecuencia de su peso.
Por supuesto, como ya se ha visto, no todos los tejidos consumen
la misma proporción de energia (el esqueleto y el tejido
adiposo son poco activos
metabolicamente, por ejemplo), pero en una primera
aproximación, pueden considerarse las necesidades
energéticas de una persona no especialmente obesa como una
función de su peso. La estimación que se utiliza
generalmente es de 1 kilocalorica por kilogramo de peso corporal
y por hora.
Necesidades en función de la actividad. Estas
necesidades son muy variables, en
función
de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un
pequeño incremento de las necesidades correspondientes al
metabolismo basal y el multiplicar estas necesidades por siete.
Se ha determinado experimentalmente el gasto energético de
casi cualquier actividad humana, utilizando como sistema de medida
el consumo de oxígeno y la producción de CO2. Los valores
exactos dependen de las características de la persona
(peso sobre todo, pero también sexo y
edad).
En la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de
estimaciones del consumo energético según la
actividad:
Actividad ligera:
Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto Andar, trabajo industrial
normal, trabajo domestico, conducir un tractor.
Actividad moderada:
Entre 5 y 7,5 Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con
azada.
Actividad pesada: Entre 7,5 y 10 Kcal/minuto
Minería,jugar al futbol.
Actividad muy pesada: Mas de 10 Kcal /minuto
Cortar leña, Carrera.
Las proteinas, los hidratos de carbono y los
lípidos o grasas, además de otras funciones
orgánicas, actúan como combustible productores de
energia. Estos últimos tienen la tendencia de acumularse
en diversas partes del cuerpo cuando los requerimientos de
energía son menores, lo que en definitiva causa la
obesidad. Las
grasas se queman muy lentamente en comparación con los
hidratos de carbono, por lo que se dificulta su completa
eliminación o que se metabolice adecuadamente.
El organismo obtiene las grasas de dos fuentes:La
exógena (alimentación) y la
Endógena (metabolismo).
Proteínas citosólicas.
Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia
de proteínas. En él se distinguen:
las proteínas fibrilares: son las que constituyen
el citoesqueleto (los neurofilamentos) y entre ellas se
encuentran la tubulina, la actina y sus proteínas
asociadas. Representan alrededor de un 25% de las
proteínas totales de la neuronas.
Enzimas: catalizan las reacciones metabólicas de
las neuronas.
Proteínas citosólicas
Se forman en los poliribosomas libres o polisomas,
ubicados en el citoplasma neuronal, cuando el mRNA para esas
proteínas se une a los ribosomas. En relación a
estas proteínas hay que considerar a otra proteína
pequeña, la ubiquitina, que se une residuos de
lisina de las proteína para su posterior
degradación.
Proteínas nucleares y
mitocondriales
También se forman en los polirribosomas y luego
son enviadas al núcleo o a las mitocondrias, donde existen
receptores específicos a los que se unen para incorporarse
al organelo, por el proceso de traslocación. El
mecanismo por el que se incorporan las proteínas
después de su síntesis, es la importación
post-transducción.
Hay dos categorías de proteínas de
membranas:
1.- Las proteínas integrales: se incluyen
en este grupo los receptores químicos de membrana (a
neurotransmisores, a factores de crecimiento). Ellas están
incertadas o embebidas en la bicapa lipídica o
están unidas covalentemente a otras moléculas que
sí atraviesan la membrana. Una proteína que
atraviesa la membrana y que ofrece un grupo N-terminal, hacia el
espacio extraneuronal, es designada como del tipo I. Las
hay también del tipo II que son aquellas en que el
grupo N-terminal se ubica en el citosol.
2.- Las proteínas periféricas: se
ubican en el lado citosólico de la membrana a la cual se
unen por asociaciones que hacen con los lípidos de la
membrana o con las colas citosólicas de proteínas
integrales o
con otras proteínas periféricas (proteína
básica de la mielina o complejos de
proteínas).
Las proteínas de la membrana plasmática y
las de secreción se forman en los polirribosomas que se
unen al retículo endoplasmático rugoso. Ellos
constituyen un material de naturaleza basófila (se
tiñen con colorantes básicos como el azul de
toluidina, el violeta de cresilo y el azul de metileno) que al
microscopioi óptico se han identificado como la substancia
de Nissl. Una vez que las proteínas formadas en este
sistema pasan al interior del retículo, ellas son
modificadas por procesos que se inician el retículo y que
continuan en el sistema de Golgi y aún, posteriormente, en
los organelos finales a donde son destinadas (vesículas de
secreción).
Las proteínas que son componentes de las
membranas abandonan el retículo en una variedad de
vesículas. Además de las de secreción, son
muy importantes para las neuronas, las vesículas
sinápticas. A través de ambos tipos de
vesículas las proteínas son enviadas al espacio
extraneural por la vía constitutiva o la vía
regulada.
Debe aportarse en la alimentación diaria al menos
0,8 gramos de proteínas por kg al día.
Una capacidad inmune adecuada requiere de una
alimentación mixta, es decir mezclar proteínas en
cada comida. Esto es necesario para constituir una adecuada
estructura de ladrillos de las proteínas, conocidos como
aminoácidos.
Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras
proteínas, razón por la que debemos ingerir dicha
cantidad.
Existen aminoácidos indispensables para la
salud dado que el
organismo es incapaz de sintetizarlos si no se
ingieren.
Estos ladrillos (aminoácidos) se conocen como
esenciales y constituyen los factores limitantes para alcanzar la
óptima nutrición
proteica.
Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y
lisina (trigo) o triptofano y lisina (el maíz).
Los lácteos de
vaca son deficitarios en metionina, cisteína y hoy semi
deficitarios en triptofano.
El pescado, pollo,vacuno, tubérculos (papas) y leguminosas
(porotos lentejas,etc) son deficitarias en cisteína y
metionina.
El huevo es deficitario en metionina para el
adulto.
La mal nutrición provoca:
Reducción de la competencia
inmune, vale decir la respuesta específica de anticuerpos
y de glóbulos blancos disminuye.
La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce
considerablemente.
La restrición proteica reduce la síntesis
del antioxidante y protector más importante de nuestras
células, el glutation. Su deficiencia es secundaria a una
pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, el
glutamato, la glicina y la cisteína.
Su déficit reduce la capacidad de limpiar los
productos de
desechos que los microorganismos nos dejan, los conocidos
Radicales Libres. Estos actúan prolongando el daño
a las células propias y de paso aumentan el riesgo de un
cáncer, promovido por una infección de un virus,
por ejemplo la hepatitis B o por
la ingestión de productos químicos inductores o
promotores de cáncer, por ejemplo pesticidas, toxinas de
hongos,
etc.
La falta de proteína produce vulnerabilidad a las
infecciones en nuestro organismo lo que se manifiesta en el
pulmón y en el intestino delgado.
En ambos, la secreción continua de mucosidades
permite un verdadero barrido de las sustancias dañinas,
entre ellos sustancias potencialmente cancerígenas y también de
microrganismos infecciosos que pudieron entrar.
Esta sustancia viscosa constituida por azúcares y
proteínas (glucoproteínas) es de secreción
constante y requiere del aporte de proteínas adecuado, si
este aporte falla en cantidad o calidad (falta de ciertos
aminoácidos conocidos como cisteína o treonina) el
mucus será pobre o de mala calidad reduciendo nuestra
capacidad de defensa
Las proteínas, desde las humanas hasta las que
forman las bacterias
unicelulares, son el resultado de las distintas
combinaciones entre veinte aminoácidos
distintos, compuestos a su vez por carbono,
hidrógeno,
oxígeno, nitrógeno
y, a veces, azufre.
En la molécula proteica, estos aminoácidos se unen
en largas hileras (cadenas polipeptídicas) mantenidas por
enlaces peptídicos, que son enlaces entre grupos amino
(NH2) y carboxilo (COOH). El número casi
infinito de combinaciones en que se unen los aminoácidos y
las formas helicoidales y globulares en que se arrollan las
hileras o cadenas polipeptídicas, permiten explicar la
gran diversidad de funciones que estos compuestos
desempeñan en los seres vivos.
Para sintetizar sus proteínas esenciales, cada especie
necesita disponer de los veinte aminoácidos en ciertas
proporciones. Mientras que las plantas pueden fabricar sus
aminoácidos a partir de nitrógeno, dióxido
de carbono y otros compuestos por medio de la fotosíntesis,
casi todos los demás organismos sólo pueden
sintetizar algunos. Los restantes, llamados aminoácidos
esenciales, deben ingerirse con la comida. El ser humano necesita
incluir en su dieta ocho aminoácidos esenciales para
mantenerse sano: leucina,
isoleucina,
lisina,
metionina,
fenilalanina,
treonina,
triptófano
y valina.
Todos ellos se encuentran en las proteínas de las semillas
vegetales, pero como las plantas suelen ser pobres en lisina y
triptófano, los especialistas en nutrición
humana aconsejan complementar la dieta vegetal
con proteínas animales presentes en la carne, los huevos y
la leche, que contienen todos los aminoácidos
esenciales.
En general, en los países desarrollados se consumen
proteínas animales en exceso, por lo que no existen
carencias de estos nutrientes esenciales en la dieta. El
kwashiorkor,
que afecta a los niños
del África tropical, es una enfermedad por malnutrición,
principalmente infantil, generada por una insuficiencia proteica
grave. La ingesta de proteínas recomendada para los
adultos es de 0,8 g por kg de peso corporal al día; para
los niños y lactantes que se encuentran en fase de
crecimiento rápido, este valor debe multiplicarse por dos
y por tres, respectivamente.
Las proteinas son de difìcil asimilación y
no generan energía inmediata. Su ingesta excesiva no
está excenta de riesgos y tampoco
es recomendable ingerir una gran cantidad en una sola comida (es
decir, no se saca nada con comerse una vaca en el
almuerzo).
Un deportista durante la fase de entrenamiento
destruye sus tejidos. Para repararlos, debe ingerir un aporte
mayor de proteínas (algo así como el 15% de la
ración calórica diaria) y sobre todo a partir de
alimentos con un valor biológico elevado. Ejemplos
adicionales a los ya señalados son el atún, quesos,
lentejas, pollos, nueces, avellanas, almendras y la carne de
soya.
Generalmente, en montaña se ingieren muy pocas
proteinas, o nada, debido en parte porque los alimentos que las
proveen son de difícil transporte (huevos), embalaje
impropio (tarros) y de rápida descomposición
(carnes).
Principales fuentes de
proteínas:
Cereales (arroz, avena, maíz, trigo,
etc..)
Legumbres (porotos, lentejas, soya, arvejas,
etc..)
Lácteos (leche, queso, yourt, etc..)
Semillas y frutos secos (sésamo, maravilla,
nueces, almendras, maní, etc..)
PROPIEDADES
Especificidad
Las propiedades de las proteínas dependen de la
estructura tridimensional en el medio acuoso, es decir, de los
aminoácidos que se disponen en su superficie, que son los
que constituyen el centro activo; también de los
aminoácidos que se disponen hacia el interior, ya que son
los que dan rigidez y forma a la proteína.
Cada proteína tiene una conformación
según su estructura primaria. Así, un
pequeño cambio en la
secuencia de aminoácidos provoca cambios en la estructura
primaria, secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la
actividad biológica.
Solubilidad
Las proteínas globulares son solubles en agua,
debido a que sus radicales polares o hidrófilos se
sitúan hacia el exterior, formando puentes de
hidrógeno con el agua, constituyendo una capa de
solvatación. Esta solubilidad varía dependiendo del
tamaño, de la forma, de la disposición de los
radicales y del pH.
Desnaturalización
Pérdida de la estructura tridimensional o
conformación, y por tanto también de la actividad
biológica. Se produce al variar la temperatura,
presión, pH, electronegatividad, etc. Esto
provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que
mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las
proteínas se convierten en fibras insolubles en agua. Si
las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el
cambio es más drástico, es irreversible.
Las instrucciones para la síntesis de las
proteínas están codificadas en el ADN del
núcleo. Sin embargo el ADN no actúa directamente,
sino que transcribe su mensaje al ARNm que se encuentra en las
células, una pequeña parte en el núcleo y,
alrededor del 90% en el citoplasma. La síntesis de las
proteínas ocurre como sigue:
El ADN del núcleo transcribe el mensaje codificado al
ARNm. Una banda del ADN origina una banda complementaria de
ARNm.
El ARN mensajero formado sobre el ADN del núcleo, sale a
través de los poros de la membrana nuclear y llega al
citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. Allí
será leído y descifrado el código
o mensaje codificado que trae del ADN del núcleo.
El ARN de transferencia selecciona un aminoácido
específico y lo transporta al sitio donde se encuentra el
ARN mensajero. Allí engancha otros aminoácidos de
acuerdo a la información codificada, y forma un
polipéptido. Varias cadenas de polipéptidos se unen
y constituyen las proteínas. El ARNt queda libre.
Indudablemente que estos procesos de unión o
combinación se hacen a través de los tripletes
nucleótidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero.
Además los ribosomas se mueven a lo largo del ARN
mensajero, el cual determina qué aminoácidos van a
ser utilizados y su secuencia en la cadena de
polipéptidos. El ARN ribosómico, diferente del ARN
y del ARNt y cuya estructura se desconoce, interviene
también en el acoplamiento de aminoácidos en la
cadena proteica.
Las proteínas formadas se desprenden del ribosoma y
posteriormente serán utilizadas por las células.
Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado" y el ARN
mensajero ya "leído" se libera del ribosoma y puede ser
destruido por las enzimas celulares o leído por uno o
más ribosomas.
La síntesis de las proteínas comienza por
consiguiente en el núcleo, ya que allí el ADN tiene
la información, pero se efectúa en el citoplasma a
nivel de los ribosomas.
Transcripción del mensaje genético del
ADN al ARN.
La biosíntesis de las proteínas
comienza cuando un cordón de ARNm, con la ayuda de ciertas
enzimas, se forma frente a un segmento de uno de los cordones de
la hélice del ADN. (Las micrografías
electrónicas indican que el ADN se desenrolla un poco para
permitir la síntesis del ARN).
El ARNm se forma a lo largo del cordón del ADN de acuerdo
con la misma regla del apareamiento de las bases que regula la
formación de un cordón de ADN, excepto en que en el
ARNm el uracilo sustituye a la timina. Debido al mecanismo de
copia, el cordón del ARNm, cuando se ha completado lleva
una transcripción fiel del mensaje del ADN. Entonces el
cordón de ARNm se traslada al citoplasma en el cual se
encuentran los aminoácidos, enzimas especiales,
moléculas de ATP, ribosomas y moléculas de ARN de
transferencia.
Una vez en el citoplasma, la molécula de ARN se une a un
ribosoma. Cada tipo de ARNt engancha por un extremo a un
aminoácido particular y cada uno de estos enganches
implica una enzima especial y una molécula de ATP.
En el punto en el que la molécula de ARNm toca al
ribosoma, una molécula de ARNt, remolcando a su
aminoácido particular, se sitúa en posición
inicial.
A medida que el cordón de ARNm se desplaza a lo
largo del ribosoma, se sitúa en su lugar la siguiente
molécula de ARNt con su aminoácido. En este punto,
la primera molécula de ARNt se desengancha de la
molécula de ARNm. El ARN mensajero parece tener una vida
mucho más breve, al menos en Escherichia coli. La
duración promedio de una molécula de ARNm en E.
Coli. es de dos minutos, aunque en otro tipo de células
puede ser más larga. Esto significa que en E. Coli. la
producción continua de una proteína requiere una
producción constante de las moléculas de ARNm
apropiadas. De esta manera los cromosomas bacterianos mantienen
un control muy
rígido de las actividades celulares, evitando la
producción de proteínas anormales que pudiera
ocurrir por el posible desgaste de la molécula de
ARNm.
Anita Terfloth